Кіназа легкого ланцюга міозину (MLCK) відіграє центральну роль у регулюючи актин-міозинову взаємодію гладкої мускулатури. MLCK фосфорилює легкий ланцюг міозину в присутності Са2+ і
(CaM), тим самим активуючи міозин, щоб він міг взаємодіяти з актином.
MLCK зазвичай активується вивільненням Ca2+ із саркоплазматичного ретикулуму (SR) або ендоплазматичного ретикулуму та фосфорилює регуляторний легкий ланцюг молекулярного мотора міозину II, якого достатньо для ініціювання скорочення гладких м’язів або для посилення сили та швидкості скорочення скелетних м’язів.
Важкі ланцюги міозину (MyHCs) — це всюдисущі моторні білки на основі актину, які перетворюють хімічну енергію, отриману від гідролізу АТФ, у механічну силу, яка керує різними рухливими процесами, включаючи цитокінез, везикулярний транспорт і клітинну локомоцію в еукаріотичних клітинах.
Фосфорилювання регуляторного легкого ланцюга (RLC) міозину модулює клітинні функції, такі як скорочення м'язів, мітоз і цитокінез. Дефекти фосфорилювання пов'язані з рядом захворювань.
Відомо, що фосфорилювання MLCK у серині 1760 («регуляторний сайт A») за допомогою Ca2+/CaM-залежної протеїнкінази II (CaMK II) або протеїнкінази A (PKA) регулюють (зменшують) спорідненість MLCK до Ca2+/CaM.
Кіназа легкого ланцюга міозину (MLCK) відіграє центральну роль у регулюючи актин-міозинову взаємодію гладкої мускулатури. MLCK фосфорилює легкий ланцюг міозину в присутності Ca2+ і кальмодуліну (CaM), тим самим активуючи міозин, щоб він міг взаємодіяти з актином.