Рецептор епідермального фактора росту (EGFR) — це одноланцюговий трансмембранний білок, що складається з позаклітинного домену, що зв’язує EGF, короткої трансмембранної послідовності та цитоплазматичної області, яка включає домен протеїн-тирозинкінази та С-кінцевий домен фосфорилювання.

ЕФР людини є одноланцюговий поліпептид, що складається з 53 амінокислотних залишків, включаючи шість залишків Cys, які утворюють три дисульфідні зв'язки. Рецептор EGF людини (EGFR) є трансмембранним глікопротеїном із 1186 амінокислот (Ullrich et al., 1984).

EGF' є одноланцюговий поліпептид, що містить аспарагін на NHz-кінці, аргінін на COOH-кінці та загалом 53 амінокислотні залишки (3,4). Він містить 6 напівцистинільних залишків і не виявляє вільних сульфгідрильних груп.

Структура РЕФР. EGFR є мономером, що складається з 1186 амінокислот. Його позаклітинний домен характеризується двома багатими цистеїном мотивами (CR I та CRII). DER і Let-23 мають додатковий домен CRIII.

Більшість комерційних EGF, доступних у світі, виробляється через бактерії (часто E. Coli), дріжджі або клітини людини/тварин. У цьому процесі синтезується певний побічний продукт — ендотоксин.

Анотація. Епідермальний фактор росту (EGF) є поширеним мітогенним фактором, який стимулює проліферацію різних типів клітин, особливо фібробластів і епітеліальних клітин. EGF активує рецептор EGF (EGFR/ErbB), який ініціює, у свою чергу, внутрішньоклітинну передачу сигналів.